Aminokislina kemična spojina

Standardne aminokisline

Ena najbolj uporabnih načinov razvrščanja standardnih (ali običajnih) aminokislin temelji na polarnosti (to je porazdelitvi električnega naboja) skupine R (npr. Stranski verigi).

Skupina I: nepolarne aminokisline

Aminokisline skupine I so glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, fenilalanin, metionin in triptofan. R skupine teh aminokislin imajo alifatske ali aromatske skupine. Zaradi tega so hidrofobni ("voda se boji"). V vodnih raztopinah se bodo kroglični proteini zlagali v tridimenzionalno obliko, da bodo te hidrofobne stranske verige zakopali v notranjost beljakovin. Kemične strukture aminokislin skupine I so:

Izoleucin je izomer levcina in vsebuje dva kiralna ogljikova atoma. Prolin je edinstven med standardnimi aminokislinami, saj nima tako prostih α-amino kot prostih α-karboksilnih skupin. Namesto tega njegova stranska veriga tvori ciklično strukturo, saj je dušikov atom prolina povezan z dvema ogljikovima atomoma. (Strogo gledano to pomeni, da prolin ni aminokislina, ampak α-imino kislina.) Fenilalanin, kot že ime pove, je sestavljen iz fenilne skupine, vezane na alanin. Metionin je ena od dveh aminokislin, ki imata atom žvepla. Metionin ima osrednjo vlogo v biosintezi beljakovin (prevod), saj je skoraj vedno začetna aminokislina. Metionin zagotavlja tudi metilne skupine za presnovo. Triptofan vsebuje indolni obroč, pritrjen na stranski verigi alanil.

Skupina II: Polarne, neizpolnjene aminokisline

Aminokisline skupine II so serin, cistein, treonin, tirozin, asparagin in glutamin. Stranske verige v tej skupini imajo spekter funkcionalnih skupin. Vendar ima večina vsaj en atom (dušik, kisik ali žveplo) z elektronskimi pari, ki so na voljo za vezavo vodika na vodo in druge molekule. Kemične strukture aminokislin skupine II so:

Dve aminokislini, serin in treonin, vsebujeta alifatske hidroksilne skupine (to je atom kisika, vezan na atom vodika, predstavljen kot ―OH). Tirozin je v aromatičnem obroču hidroksilna skupina, zaradi česar je fenolni derivat. Hidroksilne skupine v teh treh aminokislinah so podvržene pomembni vrsti posttranslacijske modifikacije: fosforilacija (glejte spodaj Nestandardne aminokisline). Tako kot metionin tudi cistein vsebuje atom žvepla. Za razliko od atoma žvepla metionina je cisteinovo žveplo zelo kemično reaktivno (glejte spodaj oksidacija cisteina). Asparagin, najprej izoliran iz špargljev, in glutamin vsebujeta amidno R skupino. Lahko deluje karbonilne skupine kot akceptor vodikove vez in amino skupina (NH ₂) lahko deluje kot donorjem vodikovih vezi.

Skupina III: Kisle aminokisline

Dve aminokislini v tej skupini sta asparaginska kislina in glutaminska kislina. Vsak ima karboksilno kislino v svoji bočni verigi, ki ji daje kisle lastnosti (ki dajejo protone). V vodni raztopini s fiziološkim pH se bodo vse tri funkcionalne skupine teh aminokislin ionizirale, s čimer se bo napolnil skupni −1. V ionskih oblikah se aminokisline imenuje aspartat in glutamat. Kemične strukture aminokislin skupine III so

Stranske verige aspartata in glutamata lahko tvorijo ionske vezi ("solni mostovi") in lahko delujejo tudi kot sprejemniki vodikove vezi. Številni proteini, ki vežejo kovinske ione ("metaloproteine") za strukturne ali funkcionalne namene, imajo kovinsko vezna mesta, ki vsebujejo stranske verige aspartata ali glutamata ali oboje. Prosti glutamat in glutamin imata osrednjo vlogo pri presnovi aminokislin. Glutamat je najpogostejši vzbujevalni nevrotransmiter v centralnem živčnem sistemu.